脫落酸（ ABA）與油菜素內(nèi)酯（BR）信號(hào)通路協(xié)同調(diào)控植物生長(zhǎng)與脅迫適應(yīng)之間的平衡。然而，BR信號(hào)通路中的關(guān)鍵組分BR信號(hào)激酶（BSK1）在ABA信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)中的作用機(jī)制尚不清楚。

近日，上海師范大學(xué)戴紹軍教授團(tuán)隊(duì)在Cell Reports上發(fā)表了題為ABA signaling is involved in the regulation of BSK1 stability mediated by the UBP24-PUB25/26 module inArabidopsis的研究論文，揭示了擬南芥中E3泛素連接酶PUB25/26與去泛素化酶UBP24通過(guò)動(dòng)態(tài)調(diào)控BSK1蛋白的穩(wěn)定性，從而介導(dǎo)植物對(duì)ABA信號(hào)的響應(yīng)。

該研究以擬南芥為材料，發(fā)現(xiàn)與野生型（Col-0）相比，bsk1-1突變體對(duì)ABA處理表現(xiàn)出更高的敏感性。反之，過(guò)表達(dá)BSK1則能降低植株對(duì)ABA的敏感程度。E3泛素連接酶PUB25和PUB26能夠直接與BSK1相互作用。通過(guò)體外和體內(nèi)實(shí)驗(yàn)證實(shí)，PUB25/26可介導(dǎo)BSK1的泛素化修飾，通過(guò)26S蛋白酶體途徑促進(jìn)其降解。并且在pub25/26突變體中，BSK1的降解速率顯著減緩。

該研究還鑒定出去泛素化酶UBP24為BSK1的互作蛋白。UBP24通過(guò)去除BSK1上的泛素鏈，競(jìng)爭(zhēng)PUB25/26介導(dǎo)的降解過(guò)程，從而維持BSK1蛋白的穩(wěn)定性。此外，該研究揭示BR信號(hào)共受體BAK1可能通過(guò)磷酸化修飾PUB25/26，進(jìn)而影響B(tài)SK1的穩(wěn)定性。在ABA信號(hào)觸發(fā)下，PUB25/26蛋白積累并與UBP24競(jìng)爭(zhēng)性結(jié)合BSK1，因此失去UBP24保護(hù)的BSK1更易被PUB25/26泛素化并降解。

綜上，該研究闡明了ABA信號(hào)通過(guò)調(diào)控BR信號(hào)通路關(guān)鍵組分BSK1的穩(wěn)定性來(lái)協(xié)調(diào)脅迫響應(yīng)的分子機(jī)制，并提出以BSK1為核心的“UBP24-PUB25/26”動(dòng)態(tài)調(diào)控模塊。當(dāng)ABA脅迫發(fā)生時(shí)，信號(hào)通過(guò)誘導(dǎo)PUB25/26的積累（并可能借助BAK1磷酸化調(diào)控其活性），使BSK1的穩(wěn)定與降解之間的平衡向降解方向傾斜，加速BSK1的周轉(zhuǎn)，從而實(shí)現(xiàn)對(duì)ABA信號(hào)的有效響應(yīng)。

上海師范大學(xué)與東北林業(yè)大學(xué)聯(lián)合培養(yǎng)的李躍躍博士、上海師范大學(xué)碩士生趙哲為論文共同第一作者，博士生任巍巍、鄭紅霞博士、上海師范大學(xué)孫美紅副研究員等參與了該研究工作，戴紹軍教授為論文通訊作者。該研究得到國(guó)家自然科學(xué)基金和上海植物種質(zhì)資源工程技術(shù)研究中心項(xiàng)目的資助。

https://doi.org/10.1016/j.celrep.2026.117187