北京
HIV-1包膜糖蛋白（Env）復合物是廣譜中和抗體的唯一作用靶點，該蛋白目前已成為HIV-1疫苗開發(fā)的重要研究領域。Env 糖蛋白是自然界中糖基化程度最高的蛋白質之一，然而寡糖基轉移酶同工型STT3A 和STT3B 對Env 糖基化的作用目前還未得到充分闡明。同時，重組 Env 糖蛋白存在 N-連接糖基化位點（PNGS）的聚糖占有率不足，該不足可能引發(fā)脫靶免疫反應，給能夠有效防控 HIV-1 疫苗的研發(fā)帶來挑戰(zhàn)。因此，進一步揭示調控 N-連接糖基化位點聚糖占有率的分子機制，對于設計能夠有效預防和控制HIV-1感染的疫苗至關重要。
近日，來自美國的科學家們通過研究人寡糖基轉移酶復合物OST-A（催化亞基STT3A）和OST-B（催化亞基STT3B）對HIV-1 包膜糖蛋白（Env）糖基化的差異性調控作用，揭示了HIV-1 Env 的糖基化調控的關鍵機制機理，該研究成果目前已發(fā)布至Journal of virology雜志，題為“Differential contributions of human oligosaccharyltransferase complexes OST-A and OST-B to HIV-1 envelope glycoprotein glycosylation”。
研究證實，HIV-1 Env 的糖基化主要由 OST-A 調控；此外，對重組Env 蛋白的位點特異性聚糖分析鑒定出多個依賴STT3A 的位點，并證實STT3B 在C 端糖基化中起主導作用。這項基礎研究為宿主細胞介導的糖基化機制提供了全新見解，也為開發(fā)調控基于Env 的免疫原潛在N - 連接糖基化位點聚糖占有率的方法提供了理論依據(jù)，為HIV-1重組Env疫苗的開發(fā)奠定了研究基礎。
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