近日，上海師范大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院戴紹軍教授團(tuán)隊在Cell Reports期刊上發(fā)表題為ABA signaling is involved in the regulation of BSK1 stability mediated by the UBP24-PUB25/26 module in Arabidopsis的研究成果。該研究揭示了擬南芥中E3泛素連接酶PUB25/26與去泛素化酶UBP24通過動態(tài)調(diào)控BSK1蛋白的穩(wěn)定性，從而介導(dǎo)植物對ABA信號的響應(yīng)。上海師范大學(xué)與東北林業(yè)大學(xué)聯(lián)合培養(yǎng)的李躍躍博士、上海師范大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院碩士生趙哲為論文共同第一作者，戴紹軍教授為論文通訊作者。

該研究以擬南芥為材料，發(fā)現(xiàn)與野生型（Col-0）相比，bsk1-1突變體對ABA處理表現(xiàn)出更高的敏感性。反之，過表達(dá)BSK1則能降低植株對ABA的敏感程度。E3泛素連接酶PUB25和PUB26能夠直接與BSK1相互作用。通過體外和體內(nèi)實(shí)驗(yàn)證實(shí)，PUB25/26可介導(dǎo)BSK1的泛素化修飾，通過26S蛋白酶體途徑促進(jìn)其降解。并且在pub25/26突變體中，BSK1的降解速率顯著減緩。

該研究還鑒定出去泛素化酶UBP24為BSK1的互作蛋白。UBP24通過去除BSK1上的泛素鏈，競爭PUB25/26介導(dǎo)的降解過程，從而維持BSK1蛋白的穩(wěn)定性。此外，該研究揭示BR信號共受體BAK1可能通過磷酸化修飾PUB25/26，進(jìn)而影響B(tài)SK1的穩(wěn)定性。在ABA信號觸發(fā)下，PUB25/26蛋白積累并與UBP24競爭性結(jié)合BSK1，因此失去UBP24保護(hù)的BSK1更易被PUB25/26泛素化并降解。

該研究闡明了ABA信號通過調(diào)控BR信號通路關(guān)鍵組分BSK1的穩(wěn)定性來協(xié)調(diào)脅迫響應(yīng)的分子機(jī)制，并提出以BSK1為核心的“UBP24-PUB25/26”動態(tài)調(diào)控模塊。

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https://doi.org/10.1016/j.celrep.2026.117187